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Inhibiteur

Définition

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Un inhibiteur est une substance qui diminue la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme. En se liant sur une enzyme, un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif, ou provoquer une déformation de l’enzyme qui rend celle-ci inactive. L’inhibition des enzymes joue un rôle important dans le contrôle des mécanismes biologiques, et notamment dans la régulation des voies métaboliques. En enzymologie, les inhibiteurs sont très utilisés pour déterminer le mécanisme d’action d’une enzyme. Des applications existent dans de nombreux autres domaines : beaucoup de médicaments, pesticides ou insecticides sont des inhibiteurs enzymatiques.

L’affinité d’un inhibiteur pour une enzyme est donnée par la constante d’inhibition Ki, qui représente la concentration en inhibiteur pour laquelle la moitié des sites enzymatiques sont occupés. Ainsi, l’affinité d’un inhibiteur est d’autant plus grande que le Ki est petit. Cette constante d’inhibition, exprimée en mole par litre correspond aussi à la constante de dissociation du complexe enzyme-inhibiteur.

On distingue généralement les inhibiteurs réversibles, qui se lient à l’enzyme par des liaisons de faible énergie, et les inhibiteurs irréversibles, qui se fixent de manière covalente.

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